Химотрипсин 10 мг 10 шт. флакон лиофилизат для приготовления раствора. Важно знать.

11 ноября, 2022

Комментариев нет

Внешний вид товара может отличаться от изображённого на фотографии. Срок годности товара указан примерно и может измениться.

Первичная упаковка:Флакон
Форма выпуска:лиофилизат для приготовления раствора
Дозировка:0,01

Доступные варианты

В упаковке:5 534 .00 ₽

В упаковке:10 1 002 .00 ₽

Показания

Нагноительные заболевания органов дыхания (бронхоэктатическая болезнь, пневмония, абсцесс легких, ателектаз, экссудативный плеврит, эмпиема плевры, бронхит). Ожоги, пролежни, гнойные раны. Тромбофлебит, пародонтоз (воспалительно-дистрофические формы). В офтальмологии: свежие обширные тромбозы центральной, вены сетчатки, острая непроходимость центральной артерии сетчатки, помутнение стекловидного тела травматического и воспалительного происхождения, экстракция катаракты. В отоларингологии: гнойный синусит, подострый ларинготрахеит, после трахеостомии для облегчения удаления густого вязкого экссудата, при острых, подострых, гнойных, хронических средних отитах и евстахиитах с вязким экссудатом.

С этим товаром покупают

Парапран-хт повязка атравматическая стимулирующая стерильная (с химотрипсином) 5х7,5 см 5 шт. ПАРАПРАН

Информация о товаре

Характеристики

Форма выпуска Лиофилизат для приготовления раствора для инъекций, местного и наружного применения по 10 мг в стеклянные флаконы — 10 шт в уп.

Лекарственная форма

Лиофилизированная масса в виде таблетки, комочков, порошка, пластинок или блестящих чешуек белого цвета.

Состав

Фармакотерапевтическая группа

Фармакодинамика

Гидролизует белки и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов, расщепляет связи, образованные остатками ароматических аминокислот (тирозин, триптофан, фенилаланин, метионин).

В медицинской практике применение Химотрипсина основано на специфической особенности расщеплять некротизированные ткани и фибринозные образования, разжижать вязкие секреты, экссудаты и сгустки крови, а при внутримышечном введении оказывать противовоспалительное действие. По отношению к здоровым тканям фермент неактивен и безопасен.

Показания

Нагноительные заболевания органов дыхания (бронхоэктатическая болезнь, пневмония, абсцесс легких, ателектаз, экссудативный плеврит, эмпиема плевры, бронхит).

В офтальмологии: свежие обширные тромбозы центральной, вены сетчатки, острая непроходимость центральной артерии сетчатки, помутнение стекловидного тела травматического и воспалительного происхождения, экстракция катаракты.

В отоларингологии: гнойный синусит, подострый ларинготрахеит, после трахеостомии для облегчения удаления густого вязкого экссудата, при острых, подострых, гнойных, хронических средних отитах и евстахиитах с вязким экссудатом.

Противопоказания

Гиперчувствительность, злокачественные новообразования, туберкулез легких (открытая форма), хроническая сердечная недостаточность II — III степени, дистрофия и цирроз печени, вирусный гепатит, панкреатит, геморрагический диатез, эмфизема легких с дыхательной недостаточностью.

Нельзя вводить в кровоточащие полости, наносить на изъязвленные поверхности злокачественных опухолей во избежание распространения злокачественного процесса.

Эмпиема плевры туберкулезной этиологии (рассасывание экссудата может в некоторых случаях способствовать развитию бронхоплевральной фистулы).

Способ применения и дозы

Для внутримышечного введения растворяют непосредственно перед применением 5 мг препарата в 1-2 мл 0,9 % раствора натрия хлорида для инъекций или 0,5-2 % раствора прокаина. Курс лечения — 6-15 инъекций.

При заболеваниях органов дыхания препарат применяют внутримышечно в дозах по 5-10 мг в день в течение 10-12 дней, возможно сочетание с применением Химотрипсина аэрозольно в 5 % водном растворе в количестве 3-4 мл. Через 7-10 дней курс лечения может быть повторен.

При лечении ожогов и пролежней Химотрипсин в дозе 20 мг растворяют в 20 мл 0,25 % раствора прокаина и тонкой иглой несколькими уколами вводится под струп. На гнойные раневые поверхности накладывают на 8 часов стерильные салфетки, смоченные раствором 25 — 50 мг Химотрипсина в 10-50 мл 0,25 % раствора прокаина. Для лечения гнойных ран внутримышечные введения препарата сочетают с местным лечением раны тампонами, смоченными 5 % водным раствором Химотрипсина.

При экстракции катаракты Химотрипсин в разведении 1:5000 вводится в заднюю камеру глаза с последующим промыванием передней камеры, глаза 0,9 % раствором натрия хлорида через 4 минуты после введения препарата.

При лечении тромбозов центральной вены сетчатки, острой непроходимости центральной артерии сетчатки Химотрипсин вводится субконъюктивально по 0,2 мл 5 % раствора, приготовленного на 1 % растворе прокаина, 1-2 раза в неделю.

При синуситах препарат вводится в соответствующую полость в количестве 5-10 мг в 3-5 мл 0,9 % раствора натрия хлорида после пункции и промывания полости.

При отитах закапывают в ухо по 0,5-1 мл 0,1 % раствора Химотрипсина на 0,9 % растворе натрия хлорида. При микрооперациях на ухе для размягчения фибринозных образований в среднем ухе во время операции вводят в полость 0,1 % раствор Химотрипсина. Одновременно Химотрипсин следует вводить внутримышечно по 2,5-5 мг 1-2 раза в день. Препарат разводится в 1-2 мл 0,25-0,5 % раствора прокаина или 0,9 % раствора натрия хлорида для инъекций.

Побочные действия

После ингаляционного введения: раздражение слизистых оболочек верхних дыхательных путей, охриплость голоса.

При субконъюнктивальном введении возможны раздражение и отечность конъюнктивы; в таких случаях рекомендуется уменьшать концентрацию применяемого раствора.

Первичная упаковка:Флакон
Форма выпуска:лиофилизат для приготовления раствора
Дозировка:0,01

Доступные варианты

В упаковке:5 534 .00 ₽

В упаковке:10 1 002 .00 ₽

Показания

С этим товаром покупают

Парапран-хт повязка атравматическая стимулирующая стерильная (с химотрипсином) 5х7,5 см 5 шт. ПАРАПРАН

Информация о товаре

Характеристики

Форма выпуска Лиофилизат для приготовления раствора для инъекций, местного и наружного применения по 10 мг в стеклянные флаконы — 5 шт в уп.

Лекарственная форма

Лиофилизированная масса в виде таблетки, комочков, порошка, пластинок или блестящих чешуек белого цвета.

Состав

Фармакотерапевтическая группа

Фармакодинамика

Показания

Противопоказания

Способ применения и дозы

Побочные действия

Both trypsin and α-chymotrypsin are a family of serine proteases, and catalyze the enantioselective hydrolysis of amide and esters. CSPs based on trypsin and α-chymotrypsin were introduced by Thelohan et al. 4 and Wainer et al., 5 respectively. Trypsin-based CSPs can resolve O-, N,O-derivatized amino acids that are substrates of the enzyme. 4 This means that chiral separations are due to the activity of the enzyme, and that the chiral recognition site could be on the enzyme activity site. α-Chymotrypsin-based CSPs can resolve amino acid, amino acid derivatives, dipeptides, and other compounds such as naproxen and aryloxy-propionic acids. 24

Monomeric and Oligomeric Enzymes

Trevor Palmer BA, PhD, CBiol, FIBiol, FIBMS, FHEA , Philip L. Bonner BSc, PhD , in Enzymes (Second Edition) , 2011

5.1.2 The serine proteases

The serine proteases chymotrypsin, trypsin and elastase, which are produced in an inactive form by the mammalian pancreas, form a closely related group of enzymes. Although only about 40% of the primary structure is common to all three enzymes, most of the catalytically important amino acid residues correspond exactly. X-ray crystallography studies have also shown that their tertiary structures are very similar.

They are believed to function by an identical mechanism (see section 11.3.2 ) and show a similar pH optimum of about pH 8. All are endopeptidases, hydrolysing peptide bonds in the middle of polypeptide chains, but their specificities are different. Chymotrypsin has a large hydrophobic binding pocket which will bind phenylalanine, tryptophan and tyrosine side chains, enabling cleavage of the peptide bond at the carbonyl side of one of these residues.

In trypsin, aspartate replaces serine at the bottom of the binding pocket, giving this enzyme a specificity for cleaving bonds adjacent to amino acid residues with basic side chains, i.e. lysine or arginine. In the case of elastase, two glycine residues at the mouth of the binding pocket in chymotrypsin or trypsin are replaced by valine and threonine, whose bulky side chains block the pocket and result in the enzyme specifically cleaving bonds adjacent to residues with small non-polar side chains, e.g. alanine.

Chymotrypsin is synthesized in the pancreas as the zymogen chymotrypsinogen (or pre-chymotrypsin). This is a single polypeptide chain of 245 residues containing five intra-chain disulphide bridges. On passing into the intestine, where proteolytic enzymes are required to digest dietary proteins, chymotrypsinogen is attacked by trypsin. This breaks the peptide bond between arginine-15 and isoleucine-16, producing π-chymotrypsin. Already the molecule has full enzymatic activity, but further changes then take place: a dipeptide is removed from positions 14 and 15 by the action of another molecule of π-chymotrypsin, producing δ-chymotrypsin, and further chymotrypsin digestion removes a dipeptide from positions 147 and 148 to give the final product, α-chymotrypsin ( Fig. 5.1 ).

Fig. 5.1 . Diagrammatic representation of the formation of bovine α-chymotrypsin from the inactive zymogen chymotrypsinogen, as elucidated by the work of Blow and colleagues (1968).

Chymotrypsin contains three polypeptide chains linked by disulphide bridges, so it is not strictly a monomeric enzyme, but the sequential numbering system of the original chymotrypsinogen molecule is usually maintained. In contrast, trypsin is a genuine monomeric enzyme. Trypsinogen lacks nine amino acid residues at the N-terminus, by comparison with chymotrypsinogen, so cannot form the equivalent of the 1-122 disulphide bridge. The action of enteropeptidase (or trypsin itself) in the intestine removes a hexapeptide from the N-terminus of trypsinogen to produce the active trypsin, which is equivalent to the main chain of π-chymotrypsin and has the same N- and C-termini. Elastase is similarly produced from its corresponding zymogen by the action of trypsin.

The similar primary structures and almost identical tertiary structures of these three enzymes suggest that they evolved from a common ancestor by divergent evolution. The gene for the ancestral enzyme may have been duplicated several times, enabling different mutations (accidental changes of base sequence) in these duplicated genes to result in the production of slightly different enzymes.

Serine proteases involved in blood clotting, e.g. thrombin, and some bacterial serine proteases (e.g. from S. griseus) may also have evolved from this common ancestor, since their structures are similar to those of the enzymes from mammalian pancreas. In contrast, other bacterial serine proteases, e.g. subtilisin from Bacillus amyloliquifaciens, have very different primary and tertiary structures from those of the mammalian serine proteases. However, the active site structures and mechanism of action of all these enzymes are almost identical. This may suggest convergent evolution, i.e. the acquisition of similar characteristics from different starting materials by independent evolutionary pathways.

Enzymes, Enzyme Mechanisms, Proteins, and Aspects of NO Chemistry

5.02.5.5 Stabilization of Tetrahedral Intermediates: Chymotrypsin

The members of the trypsin/chymotrypsin/elastase superfamily catalyze the hydrolysis of peptide bonds with the assistance of a catalytic triad consisting of hydrogen bonded Asp-His-Ser residues. The mechanism involves the formation of transiently stable tetrahedral intermediates. High-resolution structures are available for members of the family complexed with inhibitors that reveal the interactions of substrates and tetrahedral intermediates with hydrogen bond donors in the active site.

The active site of chymotrypsin complexed with the covalent inhibitor N-acetyl-Leu-Phe-trifluoromethyl ketone is illustrated in Figure 12 . 71 This structure reveals not only the hydrogen bond geometry between the Asp102 and His57 (protonated in this complex), but also between the anionic oxygen of the tetrahedral intermediate and the neutral, very weakly acidic backbone NH groups of Gly193 and Ser195 that constitute the “oxyanion” hole. Each of these hydrogen bonding arrays probably contributes significantly to the overall stabilization that is required to allow the tetrahedral intermediate to be kinetically competent.

Figure 12 . The active site of chymotrypsin showing the interaction of the active site-directed inhibitor N-acetyl-Leu-Phe-trifluoromethyl ketone with Ser195, His57, Asp102, and the electrophilic NH groups of Gly193 and Ser195. The coordinates used in the construction of this figure were obtained from the Protein Data Base, file 7GCH.

A reasonable mechanism for the chymotrypsin-catalyzed reaction is shown in Figure 13 . 8,72,73 The hydrogen bonding interactions between Asp102 and His57 and also between the carbonyl group of the substrate and the NH groups of the oxyanion hole are likely to be responsible for differential stabilization of the intermediate. In Figure 13 , the hydrogen bonds involving the bound substrate are “normal” hydrogen bonds whereas those involving the bound intermediate are stronger (perhaps of the short strong/low barrier type) as the proton affinities of the donor and acceptor atoms become similar (see Section 5.02.7 ).

Figure 13 . Proposed mechanism for the chymotrypsin-catalyzed reaction.

Strategy and Drug Research

2.15.6.3 Serinyl Proteases: Peptidomimetic and Nonpeptide Lead Compounds

The serinyl proteases include trypsin, chymotrypsin-A, elastase, thrombin, kallikrein, cathepsins-A, G, and R, factor VII, factors IXa–XIIa; and tissue plasminogen factor. High-resolution x-ray crystallographic structures of this protease family have been determined, including those of thrombin (for a review see Stubbs and Bode 175 ; also see Table 2 176–182 ), factor Xa, 183 trypsin, 184 kallikrein-A, 185 and elastase. 186–190 For example, a substrate-based inhibitor of thrombin having a boronic acid, B(OH)2 ( Figure 25 ), substitution for the scissile amide was determined by x-ray crystallography to form a covalent bond with the active site Ser-195 residue. 176 The N-terminal Ac- d -Phe-Pro moiety of this inhibitor binds in a β-sheet-type extended conformation that involves hydrogen-bonds with the enzyme and well-defined hydrophobic and aromatic–aromatic (edge-to-face) stacking interactions. The inhibitor Arg side chain binds in an extended conformation, and the guanidino moiety forms bidentate hydrogen-bonding interactions with an Asp-189 residue at the base of the S1 ‘specificity’ pocket and additional hydrogen-bonds to the enzyme, one of which is mediated through a structural water. Related to the substrate-based peptidomimetic inhibitors of thrombin having C-terminal electrophilic groups (e.g., aldehyde, ketone, and boronic acid), a series of nonpeptide inhibitors devoid of P1 electrophilic functionalization have been successfully advanced, as represented by 52, 70 ), 60, 71 and 113. 182 The design of a highly potent and selective amidinopiperidine-based thrombin inhibitor 113 ( Figure 24 ) was derived from analysis of the x-ray crystallographic structures of thrombin complexed with inhibitors 52 and 60. The latter two compounds showed different trajectories of their P1 side chains (i.e., guanidinoalkyl and amidinophenyl moieties, respectively) into the S1 pocket, which accounts for the observed opposing chiral preferences at the C α -position of the P1 amino acid residues. Furthermore, the C-terminal cycloalkyl moieties of both 52 and 60 were observed to bind to the so-called inhibitor ‘P-pocket’ (i.e., the P2 substrate pocket), and these compounds therefore provide a unique model of binding versus the substrate-like conformation adopted by the peptidomimetic inhibitors Ac- d -Phe-Pro-boroArg-OH described above. The design of the novel amidinopiperidine-based inhibitor 113 illustrates a ‘transposition’ of the P-pocket binding group to an N-substituted Gly-β-Asp scaffold.

Figure 24 . Model of the active site of thrombin: peptide and peptidomimetic inhibitors.

Other serinyl proteases, such as factor Xa, kallikrein, and elastase, exemplify the availability of x-ray crystallographic structures (apo/complexes) for structure-based drug design (see Table 2 ). In particular, research into elastase inhibitor drugs is highlighted in terms of substrate-based peptidomimetic inhibitor drug-design strategies, which have focused on key P2–P3 side chain and backbone hydrogen-bonding interactions with the enzyme (for a review see Peisach et al. 191 ). Several x-ray crystallographic structures have been determined for elastase 186–190 , including complexes with peptide-substrate-based inhibitors having P1 electrophilic functionalities such as benzoxazole, 188 trifluoromethyl ketone, 56,187,189 and α,α-difluoro-β-ketoamide. 190 Peptidomimetic inhibitors of elastase incorporating nonpeptidyl P2–P3 replacements led to highly potent compounds. 56,187 A lead compound series of highly potent trifluoromethylketone-based inhibitors of human leukocyte elastase incorporating a N-carboxymethyl-3-amino-6-arylpyridone template (50 and 116; Figure 25 ) was shown by x-ray crystallography to exhibit backbone hydrogen-bonding and a novel trajectory of a P2 group from the pyridone ring to the enzyme. Further modification of the pyridone ring to give the bicyclic pyridopyrimidine derivative 117 was predicted from molecular modeling studies to provide additional hydrogen-bonding to the enzyme, as well as another to site on the bicyclic heteroaromatic ring system, for tethering various hydrophobic or hydrophilic groups. Finally, the design of a series of novel dipeptide-based inhibitors (e.g., trifluoromethyacetyl-Leu-Phe-isopropylanilide and a peptidomimetic derivative) is particularly intriguing because analysis of the x-ray crystallography structures of their complexes with pancreatic elastase were determined to bind ‘backwards’. 191,192

Figure 25 . Model of the active site of elastase: peptide and peptidomimetic inhibitors.

Фото препарата

Латинское название: Chymotrypsin
Код АТХ: D03BA
Действующее вещество: Химотрипсин (Chymotrypsin)
Производитель: Самсон-Мед (Россия)

Состав

В составе есть активное вещество химотрипсин, а также вспомогательные вещества: аспарагиновую кислоту, ферменты, имеющие животное происхождение, серин.

Химотрипсин — это протеолитический фермент, который продуцируется поджелудочной железой млекопитающих.

В медицинских целях применяется химотрипсин, выделенный из поджелудочной железы животных — крупного рогатого скота.

Форма выпуска

Производится в виде порошка, из которого готовится раствор для применения наружно и внутримышечно.

Химотрипсин растворятся в воде, а также в растворе хлорида натрия. Реализуется в герметичных флаконах.

Фармакологическое действие

Химотрипсин – это протеолитическое лекарство белкового происхождения. При введении внутримышечно отмечается противовоспалительное воздействие средства.

При использовании местно препарат активизирует процесс расщепления некротизированных тканей, а также образований фиброзного типа (сгустков крови, тромбов). Препарат активно разжижает мокроту, экссудаты, сгустки крови.

Во время воздействия компонентов средства происходит гидролизация белков и процесс расщепления тех соединений, которые образовали аминокислоты.

Химотрипсин активно воздействует на организм при болезнях дыхательных путей, при которых образуется вязкая мокрота.

Фармакокинетика и фармакодинамика

Показания к применению

Химотрипсин назначается пациентам при таких болезнях и состояниях:

Противопоказания

Не следует принимать этот препарат тем людям, у которых отмечаются следующие состояния или болезни:

декомпенсированные формы туберкулеза;
распадающиеся злокачественные опухоли;
кровоточащие раны; ;
гепатит инфекционный;
диатез геморрагический; ;
эмфизема легких;
сердечная недостаточность;
дыхательная недостаточность.

Побочные действия

При приеме Химотрипсина вероятны следующие негативные эффекты:

жжение в том месте, где применялось средство; ; ;
отечность и раздражение конъюнктивы;
кровотечение из заживающих участков;
боль в месте, где проводилась инъекция;
незначительное повышение температуры тела.

В процессе введения в полости могут высвобождаться вещества с гистаминоподобным влиянием.

Инструкция по применению Химотрипсина (Способ и дозировка)

Инструкция по применению Химотрипсина предусматривает, что изначально, перед применением, необходимо развести средство: для этого 0,005 г порошка следует разводить в 0,5-2% раствора новокаина или 1-2 мл изотонического раствора натрия хлорида. Полученный раствор следует вводить в ягодичную мышцу глубоко.

Взрослые пациенты должны получать по 0,0025 г один раз в сутки. Как правило, курс лечения включает проведение 6-15 инъекций. Более подробно схему лечения должен назначать лечащий врач индивидуально.

Пациентам с заболеваниями дыхательных путей Химотрипсин вводят один раз в день внутримышечно в дозе 5-10 мг. Терапия длится от 12 до 14 дней.

С целью профилактики и для антибактериального лечения практикуется введение плеврально по 30 мг 1 раз в день.

Больным тромбофлебитом нужно принимать по 10 мг средства внутримышечно на протяжении десяти дней.

При терапии воспалительных явлений и инфекционных недугов органов чувств проводится закапывание на слизистые оболочки Химотрипсина с добавлением 1% новокаина дважды в сутки по 1 мл.

Применение этого лекарства местно проводится следующим образом: средство наносят на стерильные салфетки, после чего салфетку нужно прикладывать к месту поражения или к гнойной ране. В данном случае используется Химотрипсин (20-40 мг), растворенный в 10 мл прокаина. Терапия продолжается на протяжении десяти дней.

Для профилактики осложнений после операций проводится ежедневное внутримышечное введение по 5-10 мг препарата. Начать лечение нужно за 5 дней до операции, после нее лекарство вводится еще 3-4 дня.

В случае гнойного синусита нужно вводить в гайморову полость раствор 5-10 мг лекарства в 3-5 мл физраствора. Больным отитом показано закапывать в 0,5 — 1 мл 0,1% раствора на физрастворе.

Передозировка

Ввиду низкой токсичности этого лекарства случаи передозировки не фиксировались.

Взаимодействие

Если лечение этим препаратом проводится одновременно с использованием препаратов железа, возможно снижение всасывания железа.

Одновременно средство можно применять с бронхорасширяющими лекарствами и антибиотиками.

Условия продажи

Можно купить в аптеке по рецепту.

Условия хранения

Средство нужно сохранять в сухом и темном месте, в температурном режиме от 0 до 10 градусов.

Готовый раствор годен на протяжении одних суток, при этом температура должна составлять 2-5 градусов Цельсия. Следует беречь от доступа детей.

Срок годности

Химотрипсин можно хранить 3 года. После окончания этого срока применять нельзя.

Особые указания

Следует помнить, применяя Химотрипсин, что это такое средство, которое нельзя наносить на изъязвленные злокачественные опухоли, а также вводить раствор в кровоточащие полости.

Внутривенно вводить нельзя.

Если средство вводится людям, с тяжелым туберкулезом, следует делать это осторожно, начиная введение с очень низких доз. После приема антигистаминных лекарств нужно провести профилактический курс для выведения их из организма.

Людям, которые в процессе лечения Химотрипсином водят транспорт или работают с опасными механизмами, следует обязательно соблюдать осторожность.

Трипсин — ферментный препарат с противовоспалительным, противоожоговым, регенерирующим и некролитическим действием. Используется для лечения воспалительных и процессов в хирургии различных специальностей.

Содержание

Состав

1 флакон содержит 10 мг трипсина (получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота).

Форма выпуска

Выпускается в стеклянных флаконах по 10 мг, укупоренных резиновой пробкой; по 10 флаконов в 1 картонной упаковке с 1 инструкцией по применению.

В ампулах по 10 мг с прилагаемым ампульным ножом; по 10 ампул в 1 картонной упаковке с 1 инструкцией по применению.

Фармакологическое действие

Трипсин — эндогенный протеолитический фермент класса гидролаз, катализирует расщепление.

Фармакодинамика и фармакокинетика

Обладает выраженным противовоспалительным, противоотечным, противоожоговым, регенерирующим и некролитическим действием.

Расщепляет и разжижает некротизированные ткани, фибрин, вязкий секрет, экссудат, сгустки крови, ускоряет процесс регенерации тканей.

Оптимальный pH — 7.0, активен при pH 5.0–8.0. На интактные ткани не влияет, это связано с тем, что здоровые ткани содержат ингибитороы трипсина (как специфических, так и неспецифических). Не влияет на систему гемостаза.

Показания к применению

Показаниями к применению являются воспалительные и процессы. Препарат применяется в различных отраслях медицины: пульмонология, отоларингология, хирургия, травматология, комбустиология: офтальмология, стоматология.

Пульмонология: бронхит, бронхоэктатическая болезнь, пневмония, абсцессы легких, эмпиема плевры, экссудативный плеврит, послеоперационные ателектазы легких;
Отоларингология: отит, гайморит, трахеит;
Офтальмология: ирит, иридоциклит, кровоизлияния в переднюю камеру, послеоперационный и посттравматический отек периорбитальной области;
Травматология, хирургия и комбустиология: тромбофлебит, остеомиелит, гнойные раны, осложнения после операций, ожоги и пролежни;
Стоматология: пародонтоз ( форма).

Противопоказания

Реакция гиперчувствительности к веществу;
Хроническая сердечная недостаточность;
Эмфизема легких;
Декомпенсированная форма туберкулеза легких;
Дистрофия, цирроз печени;
Панкреатит;
Вирусные гепатиты;
Нанесение на изъязвленные поверхности злокачественных образований

Препарат лельзя вводить внутривенно и в кровоточащие полости.

Беременность и лактация

В период беременности и лактации применение возможно только после консультации со специалистом и при условии, что риск осложнений основного заболевания превышает риски побочных эффектов Трипсина.

Применение у детей

Применение у детей возможно под контролем специалиста и при строгом соблюдении инструкции по применению.

Контактные линзы

На время всего курса лечения глазными каплями, приготовленными из леофилизата, следует отказаться от ношения контактных линз.

Побочные действия

Реакции гиперчувствительности;
Болезненность и покраснение на месте инъекции при внутримышечном введении;
Раздражение слизистых оболочек верхних дыхательных путей, охриплость при ингаляционном применении;
Повышение температуры тела;
Тахикардия.

Инструкция по применению — способ и дозировка

Внитримышечно: взрослым — по 5–10 мг 1–2 раза в день. Детям — по 2,5 мг 1 раз в день. раствор для инъекций готовят непосредственно перед применением. Для этого 5 мг леофилизата разводят в 1–2 мл 0,9% раствора хлорида натрия или раствора прокаина. Курс лечения составляет 6–15 инъекций.

Электрофорез с трипсином: на 1 процедуру 10 мг трипсина необходимо растворить в 10–20 мл дистиллированной воды. Раствор вводят в отрицательные полюса.

Ингаляционно: 5–10 мг леофилизата разводят в 2–3 мл 0,9 раствора хлорида натрия. Через ингалятор или бронхоскоп. После процедуры нужно прополоскать рот и нес теплой водой.

Конъюнктивально: глазные капли концентрацией 0,2–0,25% готовят непосредственно перед применением. Закапывать необходимо 3–4 раза в сутки, длительность курса 1–3 дня.

Интраплеврально: 1 раз в сутки, 10–20 мг трипсина разводят в 20–50 мг 0,9% раствора хлорида натрия. После окончания процедуры рекомендуется часто менять положение тела. Как показывает практика, после на вторые сутки после введения выпускают уже растворенный экссудат.

Местно: поверхность раны обрабатывается перед нанесением препарата и смачивают дистиллированной водой или фурацилином. Затем ткань, пропитанную раствором трипсина, накладывают на рану и фиксируют повязкой на сутки (не более). Как правило, рана очищается от гноя и некротических масс за 24–72 часа.

Передозировка

Случаев передозировки Трипсином кристаллическим не зарегистрировано. Однако следует строго следовать инструкции по применению для предупреждения возникновения побочных эффектов.

Взаимодействие

Взаимодействие с другими лекарственными препаратами возможно только при применении в виде ингаляций. После согласования с лечащим врачом, можно добавить к раствору для ингаляции антибиотики и/или средства расширяющие бронхи.

Особые указания

Не следует заниматься самолечением и применять препарат без консультации со специалистом.

Внимательно ознакомьтесь с противопоказаниями к применению.

Ни в коем случае не применяйте после истечения срока годности, указанного на упаковке.

Условия продажи

Трипсин отпускается по рецепту врача.

Условия хранения

Хранить при температуре не выше +10 С°, в сухом, защищенном от света и источников тепла месте. Нельзя допускать свободный доступ детей к препарату.

Срок годности

3 года от даты указанной на упаковке при условии целостности упаковки.

Аналоги

Самым известный аналог это Химотрипсин. Так же сходны по терапевтическому эффекту Химопсин, Рибонуклеаза, Коллализин.

Средняя цена в аптеках города и 669 руб.

Где купить

Приобрести можно в аптеках города, в только при наличии рецепта.

Часто задаваемые вопросы

Можно ли употреблять алкоголь?

Нет. Во время всего курса лечения, употребление алкоголя запрещено.

В чем отличие Трипсина и Химотрипсина?

И тот и другой препарат являются ферментами с протеолитической активностью. Оба выделяются из поджелудочной железы крупного рогатого скота и имеют тождественный фармакотерапевтический эффект. Но при этом Химотрипсин является более стойким и несколько медленнее инактивируется.

Поджелудочная железа (лат. – pancreas, панкреас) является одним из органов пищеварительной системы.

Анатомия и физиология

Орган с серовато-розовой поверхностью имеет продолговатую трехгранно-призматическую форму. Поджелудочная железа является одной из самых крупных, уступая размерами лишь печени. Ее вес составляет 70-80 г, длина равна 16-22 см, ширина 3-9 см, толщина 2-3 см. В железе различают 3 части. Самая широкая – головка. Подобно подкове она охватывается 12-перстной кишкой.

Далее, суживаясь, головка переходит в тело железы, а тело в еще более узкий хвост. Все эти части плавно сменяют друг друга справа налево: головка, тело, хвост. Четких анатомических ориентиров между ними нет, если не считать шейки поджелудочной железы, небольшого сужения между головкой и телом.

Поджелудочная железа прилежит к задней поверхности брюшной стенки на уровне JX-XII грудных и I-II поясничных позвонков. На переднюю брюшную стенку она проецируется на 5-10 см выше пупка. 1/3 ее располагается справа от срединной вертикальной линии позвоночника, а остальные 2/3 слева от этой линии. При этом железа расположена экстраперитонеально, за пределами брюшной полости.

Подобно другим железистым органам панкреас представлена стромой и паренхимой. Строма – это соединительнотканный каркас. В основном его функцию выполняет брюшина, покрывающая переднюю и нижнюю поверхность железы. Вся железа покрыта тонкой, едва различимой, капсулой. От нее в толщу железы отходят перегородки или трабекулы, которые делят паренхиму на дольки.

Паренхима – это функциональная ткань железы. Паренхиматозные дольки состоят из ацинусов, мельчайших округлых скоплений клеток-панкреатоцитов. Эти клетки секретируют сок поджелудочной железы или панкреатический сок. Каждый ацинус снабжен мелким выводным протоком, по которому оттекает сок.

Мелкие протоки объединяются в более крупные. А самый крупный – главный или вирсунгов проток, тянется через хвост, тело, и головку железы, и отрывается на 12-перстной кишке отверстием на возвышении, большом дуоденальном или фатеровом сосочке.

Предварительно он сливается с холедохом, общим желчным протоком. Выходное отверстие на фатеровом сосочке снабжено мышечным клапаном или сфинкетером Одди, регулирующим выброс желчи и панкреатического сока в 12-перстную кишку. Хотя у некоторых лиц холедох и вирсунгов проток на фатеровом соске имеют разные отверстия.

Кроме главного протока в головке железы имеется еще добавочный или санториниев проток. И здесь тоже возможны варианты. У большинства главный и добавочный протоки сливаются в толще головки. Но у некоторых санториниев проток открывается в 12-перстную кишку самостоятельно отверстием на малом дуоденальном сосочке. А бывает так, что санториниев проток отсутствует, и это является нормой.

Поджелудочная железа в течение суток выделяет 1,5-2 л сока. Кроме воды он содержит соли натрия и калия, а также бикарбонаты для ощелачивания кислого содержимого 12-перстной кишки, поступившего из желудка.

Но основными компонентами панкреатического сока являются ферменты – трипсин и химотрипсин, амилаза, липаза, нуклеаза, и многие другие. Эти ферменты осуществляют расщепление белков (протеолиз), жиров (липолиз), сахаров (гликолиз). Под действием этих ферментов крупномолекулярные пищевые соединения распадаются на промежуточные продукты.

Секретирующие сок ацинусы с протоками – это внешнесекреторный или экзокринный аппарат железы. На его долю приходится основная часть паренхимы. В железе есть и внутрисекреторный или эндокринный аппарат. Это островки Лангерганса, мелкие скопления клеток преимущественно в хвосте железы.

Островки состоят из разных типов клеток: альфа, бета, дельта. Эти клетки секретируют гормоны: инсулин, глюкагон, грелин, соматостатин. Гормоны регулируют обмен углеводов, секрецию других пищеварительных желез, возбуждают аппетит. В отличие от экзокринной части железы ее островковый эндокринный аппарат не имеет выводных протоков. Гормоны выделяются непосредственно в кровь.

Заболевания и симптомы

Воспаление поджелудочной железы, панкреатит, в основном развивается на фоне других заболеваний пищеварительной системы – холециститов, гастродуоденитов. Заболевание протекает остро и хронически. В основе воспалительного процесса лежит механизм самопереваривания железы. В норме протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин) секретируются в неактивном состоянии, и активируются в просвете 12-перстнй кишки.

При заболеваниях ЖКТ (желудочно-кишечного тракта) часто происходит рефлюкс, заброс содержимого 12-перстной кишки в панкреатические протоки. Активированные в 12-перстной кишке протеолитические ферменты переваривают собственную железу.

Специфический признак панкреатита – опоясывающая боль в верхней части живота. При хронических панкреатитах она ноющая, распирающая. Пациенты жалуются на ухудшение аппетита, тошноту после приема пищи. Недостаточное поступление панкреатического сока приводит к брожению в кишечнике.

Это проявляется метеоризмом, схваткообразными разлитыми болями в животе, частым зловонным жидким стулом (панкреатогенные поносы). Из-за болей и пищеварительных расстройств пациенты сами ограничивают прием пищи. И это усугубляет имеющееся исхудание.

Боль при остром панкреатите жгучая, интенсивная. Характерная связь боли с обильным приемом жирной, жареной пищи, алкоголя. Поэтому панкреатиты часто заявляют о себе после праздничных застолий. Голод в сочетании с воздействием холода на верхнюю часть живота в проекции поджелудочной железы приводит к улучшению самочувствия. При наклоне туловища вперед боль тоже уменьшается.

Боль сопровождается интоксикацией, повышением температуры до 38° С, обезвоживанием из-за многократной рвоты и диареи. Из железистой паренхимы в кровь поступают в большом количестве ферменты. Это может привести к шоковому состоянию из-за угнетения сердечной деятельности (ферментативный шок).

Рак поджелудочной железы тоже протекает тяжело с интенсивными болями, снижением массы тела и прогрессирующим ухудшением состояния при вторичном поражении других органов.

Что касается эндокринного аппарата, то здесь самыми уязвимыми являются бета-клетки, секретирующие инсулин. Дефицит этого гормона приводит к сахарному диабету с гипергликемией (высоким уровнем глюкозы в крови) и другими видами обменных нарушений.

Диагностика

Лабораторным исследованиям подлежит кровь, моча, и кал пациента. В общем анализе крови при остром панкреатите обнаруживаются неспецифические признаки воспаления: ускоренная СОЭ (скорость оседания эритроцитов), лейкоцитоз с повышенным содержанием нейтрофилов.

Изменения в биохимическом анализе крови:

Аномальное соотношение белков – преобладание крупномолекулярных глобулинов над низкомолекулярными альбуминами.
Повышение содержания ферментов – трипсина, липазы, альфа-амилазы.
Гипергликемия при сахарном диабете.
Повышение уровня прямого (связанного) билирубина при сопутствующем воспалении желчного пузыря и желчевыводящих путей, осложненном желтухой.
Специфическим для острого панкреатита изменением в анализе мочи является повышение уровня диастазы. Это фермент альфа-амилаза, выделяемая почками.

Изменения общего анализа кала (копрограммы) – наличие посторонних включений, непереваренных компонентов пищи. Это капли жира (стеаторея), зерна крахмала (амилорея), и мышечные волокна мяса (креаторея).

Из аппаратных методов самым информативный и доступный – УЗИ. Посредством УЗИ можно оценить состояние паренхимы и протоковой системы. Структурные изменения поджелудочной железы обнаруживаются при КТ и МРТ. Еще один метод диагностики – радиоизотопная сцинтиграфия. Контрастное вещество вводят внутривенно.

С этой целью используют метионин, меченый радиоизотопами селена. Испускаемое селеном излучение регистрируют с помощью специального устройства, гамма-камеры. По тому, как железа накапливает и выводит его, делают заключение о ее функции. Несмотря на использование радиоизотопов, сцинтиграфия безопасна для здоровья пациента.